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Wang Endo人类RNA亮氨酰细胞质的学术分析
2019-02-11 19:58
7月29日,国际学术期刊RNA宣布王恩多研究组的生化细胞生物学研究所,上海生物研究所,中国社科院的科学的最新研究成果,分析了异亮合成。CP发夹结构域在人细胞质tRNA酶促过程中的作用及机制
亮氨酰tRNA合成酶(LeuRS)催化亮氨酸和相应的tRNA Leu之间的酯化反应。
亮氨酸和异亮氨酸,甲硫氨酸和邻 - 脯氨酸的结构都非常相似,亮氨酰-tRNA合成酶的,用于识别先前氨基酸的能力是非常低的,并且可产生一个不正确的氨-tRNALeu这是可能的。
在进化,亮氨酰?tRNA合成酶,寻找在催化结构域的原稿的上一个新的编辑域,蛋白质翻译过程是要确保由氨产品的水解正确。
催化结合结构域和编辑结构域之间的氨基酸序列称为CP fork的结构域。
一般来说,本领域保持了酶的空间结构,被认为是能够参与在酶促过程的构象变化,知之甚少的细节。
王恩多,研究组黄瑜的研究人员发现,从人类胞质亮氨酰-tRNA合成酶去除CP发夹域,氨基酸的活化能力和氨基酰化能力酶已经完全丧失。tRNA的结合显着减弱,编辑功能几乎不受影响。
它们所构成的一系列Kimeraroishiru tRNA合成酶的原核,真核和古细菌的发现,只有CP发夹结构域的真核酵母亮氨酰tRNA合成酶,可以是取代的明亮的人细胞质氨。酰基tRNA合成酶CP的结构。
通过结构和序列分析,发现该结构域中的柔性氨基酸残基参与酶促过程中的构象变化。这对于氨基酸活化能力和酶的氨酰化能力是必需的。另一方面,极性氨基酸残基负责将酶与tRNA Leu结合的过程。
这样的结果,让人有助于更好地理解亮氨酰-tRNA合成酶的催化原理,并找到亮氨酰-tRNA之间的结构性差异合成酶Hitoroishiru丙氨酸-tRNA合成酶和致病细菌胞浆。
该研究得到了科技部,国家自然科学基金和中国博士后科学基金的支持。
原始摘要:
的econaacilación的基础设施和tucleucil-tRNAsintetasa域的编辑之间是合成活动极为重要。
Eucyl tRNA合酶(LeuRS)催化亮氨酸和RNA Leu的结合。
LeuRS含有催化结构域(氨酰基化)和CP1结构域(编辑)。
CP1是econonylation域35的插入。
氨酰化和编辑需要切割顺序以进行合作构象。
接下来,我们检查PC 1的结构域和定义为PC 1点的酰化治疗结构域。
PC1毛发芯片的位置表明PC与域和域的相互作用中的公民角色。
在此,删除或与其他典型的种CP1替换那些发夹智人智人内吞作用细胞质LeuRS(hcLeuRS)所取代。
氨基酰化,缺乏PCCP1要停用充满了复杂和RNA结合的氨基酸,然而,作者保留的价值转移。
仅在切削SacaromycescerevisiaeLeuRS(ScLeuRS)的点PC1可以部分地修复系列的功能。
定点诱变表明,前景中小居民和极地居民充电的灵活性对UE功能极为重要。